about
Static solid-state 2H NMR methods in studies of protein side-chain dynamics.Solvent-Driven Dynamical Crossover in the Phenylalanine Side-Chain from the Hydrophobic Core of Amyloid Fibrils Detected by 2H NMR Relaxation.LK peptide side chain dynamics at interfaces are independent of secondary structure.Comparative Dynamics of Methionine Side-Chain in FMOC-Methionine and in Amyloid Fibrils.
P2860
description
2016 nî lūn-bûn
@nan
2016 թուականի Նոյեմբերին հրատարակուած գիտական յօդուած
@hyw
2016 թվականի նոյեմբերին հրատարակված գիտական հոդված
@hy
2016年の論文
@ja
2016年論文
@yue
2016年論文
@zh-hant
2016年論文
@zh-hk
2016年論文
@zh-mo
2016年論文
@zh-tw
2016年论文
@wuu
name
Fast Motions of Key Methyl Groups in Amyloid-β Fibrils.
@ast
Fast Motions of Key Methyl Groups in Amyloid-β Fibrils.
@en
type
label
Fast Motions of Key Methyl Groups in Amyloid-β Fibrils.
@ast
Fast Motions of Key Methyl Groups in Amyloid-β Fibrils.
@en
prefLabel
Fast Motions of Key Methyl Groups in Amyloid-β Fibrils.
@ast
Fast Motions of Key Methyl Groups in Amyloid-β Fibrils.
@en
P2093
P2860
P1433
P1476
Fast Motions of Key Methyl Groups in Amyloid-β Fibrils.
@en
P2093
Dmitry Ostrovsky
Gina L Hoatson
Isaac B Falconer
Liliya Vugmeyster
Matthew A Clark
P2860
P304
P356
10.1016/J.BPJ.2016.10.001
P407
P577
2016-11-01T00:00:00Z